Antimikrobiálne peptidy (AMP) pôvodne označovali triedu základných polypeptidov s antimikrobiálnou aktivitou produkovaných hmyzom po indukcii; typicky majú molekulové hmotnosti v rozsahu od 2 000 do 7 000 Da a pozostávajú z 20 až 60 aminokyselinových zvyškov. Väčšina týchto aktívnych peptidov sa vyznačuje silnou alkalitou, tepelnou stabilitou a širokospektrálnou antimikrobiálnou aktivitou. Prvý objavený antimikrobiálny peptid-nazvaný "Cecropin"-identifikoval v roku 1980 švédsky vedec G. Boman a jeho kolegovia; bol to peptid s antimikrobiálnou aktivitou produkovaný kuklami nočného motýľa *Hyalophora cecropia* po injekcii *Enterobacter cloacae* a *Escherichia coli*.
V rokoch nasledujúcich po roku 1980 boli postupne objavené a izolované antimikrobiálne peptidy zo širokého spektra zdrojov vrátane baktérií, húb, obojživelníkov, hmyzu, vyšších rastlín, cicavcov a ľudí. Keďže tieto aktívne peptidy vykazujú široké-spektrum a vysoko účinnú baktericídnu aktivitu, ich terapeutický rozsah sa rozširuje na gram-negatívne a gram{4}}pozitívne baktérie, huby, parazity a nádorové bunky. Ako sa výskum prehlboval, zistilo sa, že určité antimikrobiálne peptidy majú tiež silné zabíjacie účinky proti špecifickým hubám, prvokom, vírusom a rakovinovým bunkám.
V novembri 2013 výskumný tím vedený Zhangom Yunom z Kunmingského inštitútu zoológie Čínskej akadémie vied zistil, že prírodné antimikrobiálne peptidy majú selektívne imunitné-aktivačné a imunomodulačné funkcie, ktoré ponúkajú účinnú prevenciu a ochranu proti sepse.
V septembri 2022 výskum preukázal imunomodulačnú úlohu tonzilárnej mikroflóry, čo naznačuje, že nedostatok tonzilárnych antimikrobiálnych peptidov môže spustiť imunitnú dysreguláciu. Izraelská vedkyňa Ifat Merbl a jej tím objavili, že peptidové fragmenty s antimikrobiálnymi funkciami vznikajú počas procesu degradácie proteazomálnych proteínov, čo odhaľuje existenciu predtým nepoznaného prirodzeného antimikrobiálneho „arzenálu“ v ľudskom tele.
